TRAF2

TRAF2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

3M0D, 1CA4, 1CA9, 1CZY, 1CZZ, 1D00, 1D01, 1D0A, 1D0J, 1F3V, 1QSC, 3KNV, 3M06, 3M0A

Ідентифікатори
Символи TRAF2, MGC:45012, TRAP, TRAP3, TNF receptor associated factor 2, RNF117
Зовнішні ІД OMIM: 601895 MGI: 101835 HomoloGene: 22520 GeneCards: TRAF2
Онтологія гена
Молекулярна функція

sphingolipid binding
lipid binding
CD40 receptor binding
mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding
zinc ion binding
signal transducer activity
зв'язування з іоном металу
GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
identical protein binding
thioesterase binding
enzyme binding
protein phosphatase binding
protein kinase binding
ubiquitin protein ligase binding
transferase activity
tumor necrosis factor receptor binding
GO:0032403 protein-containing complex binding

Клітинна компонента

TRAF2-GSTP1 complex
AIP1-IRE1 complex
ubiquitin ligase complex
vesicle membrane
cell cortex
membrane raft
CD40 receptor complex
cytoplasmic side of plasma membrane
IRE1-TRAF2-ASK1 complex
нуклеоплазма
цитоплазма
гіалоплазма
GO:0009327 protein-containing complex

Біологічний процес

regulation of apoptotic process
positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
positive regulation of JUN kinase activity
negative regulation of glial cell apoptotic process
regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
protein K63-linked ubiquitination
positive regulation of DNA-binding transcription factor activity
tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
activation of NF-kappaB-inducing kinase activity
positive regulation of protein homodimerization activity
response to endoplasmic reticulum stress
protein homotrimerization
intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress
positive regulation of I-kappaB phosphorylation
regulation of JNK cascade
GO:0044257 protein catabolic process
positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity
positive regulation of interleukin-2 production
death-inducing signaling complex assembly
positive regulation of T cell cytokine production
Убіквітин-залежний протеоліз
positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling
positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway
cellular response to nitric oxide
regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors
I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling
activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process
GO:0072468 сигнальна трансдукція
protein autoubiquitination
negative regulation of neuron death
programmed necrotic cell death
GO:0097285 апоптоз
negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors
protein deubiquitination
protein heterooligomerization
GO:0034622 protein-containing complex assembly

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
7186
22030
Ensembl
ENSG00000127191
ENSMUSG00000026942
UniProt
Q12933
P39429
RefSeq (мРНК)
NM_021138
NM_009422
NM_001290413
RefSeq (білок)
NP_066961
NP_001277342
NP_033448
Локус (UCSC) Хр. 9: 136.88 – 136.93 Mb Хр. 2: 25.41 – 25.44 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

TRAF2 (англ. TNF receptor associated factor 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 501 амінокислот, а молекулярна маса — 55 859[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAAASVTPPGSLELLQPGFSKTLLGTKLEAKYLCSACRNVLRRPFQAQCG
HRYCSFCLASILSSGPQNCAACVHEGIYEEGISILESSSAFPDNAARREV
ESLPAVCPSDGCTWKGTLKEYESCHEGRCPLMLTECPACKGLVRLGEKER
HLEHECPERSLSCRHCRAPCCGADVKAHHEVCPKFPLTCDGCGKKKIPRE
KFQDHVKTCGKCRVPCRFHAIGCLETVEGEKQQEHEVQWLREHLAMLLSS
VLEAKPLLGDQSHAGSELLQRCESLEKKTATFENIVCVLNREVERVAMTA
EACSRQHRLDQDKIEALSSKVQQLERSIGLKDLAMADLEQKVLEMEASTY
DGVFIWKISDFARKRQEAVAGRIPAIFSPAFYTSRYGYKMCLRIYLNGDG
TGRGTHLSLFFVVMKGPNDALLRWPFNQKVTLMLLDQNNREHVIDAFRPD
VTSSSFQRPVNDMNIASGCPLFCPVSKMEAKNSYVRDDAIFIKAIVDLTG
L

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, убіквітинування білків, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

  • Song H.Y., Donner D.B. (1995). Association of a RING finger protein with the cytoplasmic domain of the human type-2 tumour necrosis factor receptor. Biochem. J. 309: 825—829. PMID 7639698 DOI:10.1042/bj3090825
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Rothe M., Wong S.C., Henzel W.J., Goeddel D.V. (1994). A novel family of putative signal transducers associated with the cytoplasmic domain of the 75 kDa tumor necrosis factor receptor. Cell. 78: 681—692. PMID 8069916 DOI:10.1016/0092-8674(94)90532-0
  • Lee S.Y., Park C.G., Choi Y. (1996). T cell receptor-dependent cell death of T cell hybridomas mediated by the CD30 cytoplasmic domain in association with tumor necrosis factor receptor-associated factors. J. Exp. Med. 183: 669—674. PMID 8627180 DOI:10.1084/jem.183.2.669
  • Lee S.Y., Lee S.Y., Choi Y. (1997). TRAF-interacting protein (TRIP): a novel component of the tumor necrosis factor receptor (TNFR)- and CD30-TRAF signaling complexes that inhibits TRAF2-mediated NF-kappaB activation. J. Exp. Med. 185: 1275—1285. PMID 9104814 DOI:10.1084/jem.185.7.1275
  • Malinin N.L., Boldin M.P., Kovalenko A.V., Wallach D. (1997). MAP3K-related kinase involved in NF-kappaB induction by TNF, CD95 and IL-1. Nature. 385: 540—544. PMID 9020361 DOI:10.1038/385540a0

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12032 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
  4. UniProt, Q12933 (англ.) . Архів оригіналу за 26 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 9
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»