3-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza
| 3-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.1.1.35 | ||||||||
| CAS broj | 9028-40-4 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
3-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza (EC 1.1.1.35, beta-hidroksiacil dehidrogenaza, beta-keto-reduktaza, 3-keto reduktaza, 3-hidroksiacil koenzim A dehidrogenaza, beta-hidroksiacil-koenzim A sintetaza, beta-hidroksiacilkoenzim A dehidrogenaza, beta-hidroksibutirilkoenzim A dehidrogenaza, 3-hidroksiacetil-koenzim A dehidrogenaza, L-3-hidroksiacil koenzim A dehidrogenaza, L-3-hidroksiacil KoA dehidrogenaza, beta-hidroksiacil KoA dehidrogenaza, 3beta-hidroksiacil koenzim A dehidrogenaza, beta-ketoacil-KoA reduktaza, beta-hidroksikiselina dehidrogenaza, 3-L-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza, 3-hidroksiizobutiril-KoA dehidrogenaza, 1-specifična DPN-vezana beta-hidroksibutirna dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom (S)-3-hidroksiacil-KoA:NAD+ oksidoreduktaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (S)-3-hidroksiacil-KoA + NAD+ 3-oksoacil-KoA + NADH + H+
Takođe oksiduje S-3-hidroksiacil-N-aciltioetanolamin i S-3-hidroksiacil-hidrolipoat. Neki enzimi deluju, sporije, sa NADP+. Imaju široku specifičnost za duge acilne lance (cf. EC 1.1.1.211, 3-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza).
Reference
- ↑ Hillmer, P. and Gottschalk, G. (1974). „Solubilization and partial characterisation of particulate dehydrogenases from Clostridium kluyveri”. Biochim. Biophys. Acta 334: 12-23.
- ↑ Lehninger, A.L. and Greville, G.D. (1953). „The enzymatic oxidation of d- and l-β-hydroxybutyrate”. Biochim. Biophys. Acta 12: 188-202. PMID 13115428.
- ↑ Stern, J.R. (1957). „Crystalline β-hydroxybutyrate dehydrogenase from pig heart”. Biochim. Biophys. Acta 26: 448-449. PMID 13499396.
- ↑ Wakil, S.J., Green, D.E., Mii, S. and Mahler, H.R. (1954). „Studies on the fatty acid oxidizing system of animal tissues. VI. β-Hydroxyacyl coenzyme A dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 207: 631-638. PMID 13163047.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Spoljašnje veze
- MeSH 3-hydroxyacyl-CoA+dehydrogenase
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
